Proteinaufreinigung mittels Säulenchromatographie
Bestimmte Proteine sind entweder hydrophob oder hydrophil, je nach relativer Anzahl der enthaltenen hydrophoben und hydrophilen Aminosäuren. In diesem Artikel wird beschrieben, wie sie mittels Säulenchromatographie getrennt werden können. Dabei wird eine Säule mit kleinen Kügelchen gefüllt, die mit einem Material (einem Harz) beschichtet sind, das hydrophobe Aminosäuren anzieht. Anschließend wird die Mischung aus Proteinen aufgelöst und über die Kügelchen gegeben. Dieser Auszug stammt aus Kapitel 6 des ABE-Studienführers.
Topics
- Amgen Biotech Experience
- ABE
- ABE Lab 6
- Werkzeug und Techniken in der Biotechnologie
- RFP
- Säulenchromatographie
- Protein
- rot fluoreszierendes Protein
- Puffer
- DNA
- Bindungsstellen
- Proteinfaltung
- hydrophob
- hydrophil
- Aminosäuren
- Trennung
- nichtkovalent
- Bindungen
- kovalent
- Elution
- molekulare DNA